LITMIR.BIZ

Скачать книгу

– жуан талшықтар. Миозин молекуласы екі бөліктен тұрады: ұзын таяқша тәрізді бөлігі “құйрығы” және біркелкі екі “басы”. Миозин жіпшесіндегі миозин молекуласының орналасуына келсек, “басы” оның ұзына бойына орналасқан, тек орта шетінде ғана жоқ. Миозин басының бәрінде де АҮФазалық активтілік қасиеті бар.

      Актин – жіңішке талшықтар. Әрбір актин талшығы екі спиральдан тұратын актиннің молекуласынан түзілген, оның (G – актин) біреуінің бетіне екіншісі оралып орналасады. Актин молекуласының бүкіл комплексін F – актин деп (фибриллярлы актин) атайды. F ак-тиннің әрбір молекуласы мен АҮФ байланыста болады. Бірақ актинның ешқандай да түрінің АҮФазалық белсенділік қасиеті болмайды. Сонымен актин F – актиннен және екі көмекші белок – тропомиозин және тропониннен тұрады.

      Тропомиозин – таяқша тәрізді фибриллярлы белок. Ол жіпшелерді қосып, ажыратып тұратын механизм. Тропонин – глобулярлы белок үш суббірліктен тұрады – І,С,Т. Мысалы, Тропонин Т – тропонинді тропомиозинмен байланысты. Тропонин С – Са⁺⁺ ионына өте сезімтал, оның қосылысы түседі. Ал тропонин І – актин мен миозин арасындағы өзара әсерлегішті төмендетіп отырады.

      Актиннің осы екі көмекші бөлігі миозинмен әрекетке Са⁺⁺ ионы болмаған жағдайда да түсе береді.

Жіпшелердің жылжу теориясы(Дж. Хэнсон, А. Хаксли 1954 ж.)

      Тыныштық күйде саркомерада белгілі бір деңгейде Mg⁺⁺ ионы және АҮФ бар, бірақ Са⁺⁺ ионының концентрациясы төмен. Осы жағдайда актин жіпшесі “жұмыссыз күйде” болады, себебі тропомиозин актинді ұстап тұрады, миозиннің “басы” жіпшенің ұзына бойында болады.

      Ет талшығына нерв импульсі келгенде сарколеммада деполяризация толқыны пайда болады да, ол Т – жүйе арқылы саркомераның ішіне кіреді. Импульс триадаға дейін жетіп, Са⁺⁺ ионының босанып шығуына әсер етеді, сөйтіп саркоплазмада оның концентрациясы жоғарылайды. Одан кейін Са⁺⁺ ионы С-тропонинмен байланысып, өз кезегінде І тропонинмен өзара байланысқа түсіп, актин мен миозин арасындағы “көпір” арқылы байланыс тудыруға кедергі жасаушы тропонин эффект жүйесіне жаяды. Сөйтіп, Са⁺⁺ ионы миозиннің АҮФазалық белсенділігін жоғарылатады, одан әрі актиннің әсерінен күшейіп миозин “басы” актинмен байланысқа түсіп, көлденең актин-миозин “көпірін” түзейді. Осы “көпірді” жасауға кеткен энергия АҮФ-тың гидролиздеу реакциясынан пайда болады, осы энергияның әсерінен көлденең көпірлердің бұрышы өзгеріп, актин жіпшесі саркомераның ішіне қарай жылжиды.

      Барлық миофиламинеттердің белсенділігінің жоғарылауының, саркомераны тітіркендірудің нәтижесінде күш пайда болып, оның қысқаруына әсер етеді.

      Қозу саркомерада азая бастағаннан кейін Са⁺⁺ ионын қайтадан АҮФазаның көмегімен кальций сорғышы арқылы цистернаға кіреді.

      Тропомиозин–тропонин кешені кезінде АҮФазаның активтілігі басылып, көлденең көпірлер ажырап, актин немесе миозин активтілігі жойылып, саркомера бұрынғы тыныштық күйіндегі деңгейіне келеді.

      Кәдімгі жағдайда еттің

Скачать книгу