LITMIR.BIZ

Скачать книгу

окисления глюкозы. Преимущественно этот фермент находится в эритроцитах, в небольшом количестве он встречается в печени, поджелудочной железе, почках, легких. Нормальная активность Г-6-ФДГ составляет в сыворотке крови 0–0,003 МККат/л, в эритроцитах – 2,2–2,45 МККат/л. Определение этого фермента используется в основном для диагностики наследственной патологии эритроцитов. В результате дефицита этого фермента эритроциты становятся непрочными и быстро разрушаются в кровеносном русле, что приводит к клинической картине гемолиза.

Креатинфосфокиназа (креатинкиназа)

      Креатинфосфокиназа (КФК) – это фермент, катализирующий реакции фосфорилирования креатина, в результате которых образуется креатинфосфат. КФК имеет три изоформы, состоящие из М– и В-субъединиц. Изоформа ММ встречается в мышечной ткани, наибольшая концентрация изоформы ВВ в ткани мозга, изоформа МВ в наибольшей концентрации содержится в миокарде. Нормальная концентрация креатинфосфокиназы в сыворотке крови составляет до 100 нмоль/(с × л) или до 6 МЕ. В норме соотношение между изоформами КФК следующее:

      ВВ – 0–1 %;

      МВ – 4–6 %;

      ММ – 94–69 %.

      Увеличение МВ изоформы является одним из важнейших и ранних диагностических критериев развития инфаркта миокарда наряду с ЭКГ. Повышение МВ изоформы при инфаркте миокарда происходит в первые 4–8 ч, может достигать 20-кратного увеличения, максимальное значение достигается через 16–36 ч и возвращается к норме через 3–5 суток от момента поражения миокарда. Повышение содержания КФК характерно для дистрофических процессов в скелетной мышечной ткани, отмечается повышение МВ– и ВВ-изоформ.

Лактатдегидрогеназа

      Лактатдегидрогеназа – это фермент, катализирующий реакцию обратимого восстановления пирувата в молочную кислоту. Лактатдегидрогеназа встречается во всех органах и тканях, поэтому для диагностических целей определяют изоформы этого фермента, которые встречаются в определенных органах и тканях. Существует пять основных изоформ лактатдегидрогеназы. В норме общая активность лактатдегидрогеназы 220– 1100 нмоль/(с × л). На долю отдельных изоферментов ЛДГ приходится:

      ЛДГ₁ – 30–36 %;

      ЛДГ₂ – 40–50 %;

      ЛДГ₃ – 14–20 %;

      ЛДГ₄ – 0–4 %;

      ЛДГ₅ – 0–2 %;

      ЛДГ₂/ЛДГ₁ – 1,2–1,5.

      Увеличение концентрации ЛДГ₁ и ЛДГ₂ отмечается при острых заболеваниях миокарда и при анемиях. Содержание ЛДГ₂, ЛДГ₃ и ЛДГ₄ увеличивается при заболеваниях почек, патологии скелетной мускулатуры. Увеличение концентрации ЛДГ₃ характерно для заболеваний поджелудочной железы, почек, тромбоэмболии легочной артерии. ЛДГ₅ повышается при заболеваниях печени и патологии поперечно-полосатой мускулатуры.

      При инфаркте миокарда повышение ЛДГ₁ отмечается в течение первых 2–3 суток, показатель возвращается к норме в течение 2–3 недель, а степень повышения зависит от объема поврежденного при инфаркте миокарда. Также информативным при диагностике инфаркта

Скачать книгу